Görüntüleme
6
İndirme
1
Bu çalışmada, endüstriyel ve biyoteknolojik alanda geniş yer tutan ksilanaz enzimi üretimi için yeni gen kaynakları araştırılmış ve üretim koşulları optimize edilerek enzim üretim verimi arttırılması amaçlanmıştır. Bu nedenle, katı kültür ve batık kültür fermantasyonu teknikleri karşılaştırılmış, fermantasyon için başlangıç inokülasyon şekli ve miktarı optimize edilmiş ve nemlendirme oranının enzim üretim verimine etkisinin belirlenmesi hedeflenmiştir. Topraktan izole edilen 49 Aktimoniset izolatı içinden, en iyi ksilanaz üretici olarak belirlenen Streptomyces TEM 25 straininden ksilanaz üretiminin en iyi buğday kepeği kullanılarak yapılan katı kültür fermantasyonunda gerçekleştiği tespit edilmiştir. Katı kültür fermantasyon koşulları optimize edilerek ksilanaz enzim aktivitesi yaklaşık 1,5 kat arttırılmış ve %66,6 nemlendirme koşullarında 45,85 ±1.22 U/g kepek enzim aktivitesine ulaşıldığı belirlenmiştir. Amonyum sülfat çöktürme yöntemi ile kısmi saflaştırılan enzimin spesifik aktivitesi 5 kat artırılmıştır.
In this study, new genetic resources for the production of xylanaz enzyme, which holds a wide place in the industrial and biotechnological field, have been investigated and the production conditions are optimized to increase the enzyme production efficiency. Therefore, the rigid culture and immersed culture fermentation techniques are compared, the inoculation form and quantity of the beginning for fermentation are optimized and the moisture rate is aimed at determining the effect on the enzyme production yield. From 49 Aktimoniset isolates isolated from the soil, it has been found that the production of ksilanaze from the Streptomyces TEM 25 strain, identified as the best ksilanaze producer, occurs in solid culture fermentation using the best grain cabbage. By optimizing the rigorous culture fermentation conditions, the activity of the xylanaz enzyme has been increased about 1.5 times and the activity of the xylanaz enzyme has been achieved at 45.85 ± 1.22 U/g in 66.6% moisture conditions. The specific activity of the partially purified enzyme is increased by 5 times by the ammonium sulfate breakdown method.
Dergi Türü : Uluslararası
Makale Detay 
Benzer Makaleler
PDF Görüntüle
Dergi Bilgisi
Eseri Dinleyin
Alıntı Yap
Bu Sayfayı Yazdırın
Paylaş
Mendeley
